Articoli marcati con tag ‘identificazione proteina’

Un’applicazione della tecnica elettroforetica 2D-PAGE abbinata alla spettrometria di massa

Giovedì, 20 Agosto 2009

Nell’ambito della ricerca clinica applicata all’identificazione di biomarcatori specifici della fibromialgia, un lavoro interessante é stato di recente svolto da due equipes italiane  (http://www.corriere.it/salute/reumatologia/09_agosto_18/fibromialgia_diagnosi_molecolare_ecbb11d0-8bd2-11de-a273-00144f02aabc.shtml). I profili proteici della saliva di 15 soggetti sani sono stati confrontati con quelli di altrettanti soggetti malati da fibromialgia. L’elettroforesi bidimensionale é stata abbinata alla spettrometria di massa MALDI-TOF-MS. I risultati preliminari mostrano che due proteine coinvolte nello stress ossidativo comparirebbero in
maniera specifica nei soggetti malati e potrebbero giocare un ruolo nell’eziopatogenesi della malattia. Questo lavoro rappresenta un altro esempio dell’applicabilità delle analisi di proteomica nel biomarker discovery per quelle malattie la cui diagnosi é esclusivamente clinica.


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RNA-binding proteins

Martedì, 14 Luglio 2009

Durante l’evoluzione si é assistito ad un considerevole aumento delle così dette RNA-binding proteins, ovvero le proteine che legano gli RNA, influenzandone la struttura e le interazioni, e controllandone biogenesi, stabilità, funzioni, trasporto e localizzazione cellulare. Le RBPs coprirebbero ruoli importanti nella regolazione dell’espressione genica a livello post-trascrizionale.
Un’alterata espressione delle RBP può essere associata allo sviluppo di varie malattie, tra cui il cancro (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19335997?ordinalpos=2&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_DefaultReportPanel.Pubmed_RVDocSum).
A partire da nuclei purificati, analisi  proteomica di peptidi (cromatografia SCX, IEF) e proteine (SDS page, cromatografia su fosfocellulosa) accoppiata alla spettrometria di massa proteine (LC-MS/MS) é stata di recente effettuata da Gauci e coll. (2009), permettendo l’identificazione di ben 1889 proteine nucleari
(http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/pr9000948).


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